3d建筑实训报告
在不断进步的时代，我们都不可避免地要接触到报告，报告具有双向沟通性的特点。我们应当如何写报告呢？以下是小编精心整理的3d建筑实训报告，欢迎阅读与收藏。
3d建筑实训报告1
实验名称：
蒸馏工业酒精
一、实验目的
1学习和认识有机化学实验知识，掌握实验的规则和注意事项。
2学习和认知蒸馏的基本仪器和使用方法以及用途。
3掌握，熟悉蒸馏的操作。
二、实验原理
纯液态物质在一定压力下具有一定沸点，一般不同的物质具有不同的沸点。蒸馏就是利用不同物质沸点的差异，对液态混合物进行分离和提纯的方法。当液态混合物受热时，低沸点物质易挥发，首先被蒸出，而高沸点物质因不易挥发而留在蒸馏瓶中，从而使混合物分离。若要有较好的分离效果，组分的沸点差在30℃以上。
三、仪器与试剂
试剂：未知纯度的工业酒精，沸石。
仪器：500ml圆底烧瓶，蒸馏头，温度计，回流冷凝管，接引管，锥形瓶，橡皮管，电热套，量筒，气流烘干机，温度计套管，铁架台，循环水真空汞。
四、仪器装置
五、实验步骤及现象
1将所有装置洗净按图装接(玻璃内壁没有杂质，且清澈透明)。
2取出圆底烧瓶，量取30ml的工业酒精，再加入1‐2颗沸石。
3先将冷凝管注满水后打开电热套的开关。
4记录第一滴流出液时和最后一滴时的温度，期间控制温度在90℃以下。
5当不再有液滴流出时，关闭电热套。待冷却后，拆下装置，测量锥形瓶中的液体体积，计算产率。
六、注意事项
1温度计的位置是红色感应部分应与具支口的下端持平。当温度计的温度急速升高时，应该减小加热强度，不然会超过限定温度。 2酒精的沸点为78℃，实验中蒸馏温度在80-83℃。
七、问题与讨论
1在蒸馏装置中，把温度计水银球插至靠近页面，测得的温度是偏高还是偏低，为什么?
答：偏高。页面上不仅有酒精蒸汽，还有水蒸气，而水蒸气的温度有
100℃，所以混合气体的温度会高于酒精的温度。
2沸石为什么能防止暴沸，如果加热一段时间后发现为加入沸石怎么办?
答：沸石是多空物质，他可以液体内部气体导入液体表面，形成气化中心，使液体保持平稳沸腾。若忘加沸石，应先停止加热，待液体稍冷后在加入沸石。
3当加热后有流出液体来，发现为通入冷凝水，应该怎样处理?
答：这时应停止加热，使冷凝管冷却一下，在通水，再次加热继续蒸馏。之前的流出液不用作废，可以当做空气冷凝的，一样有效果。
3d建筑实训报告2
一、实验目的
(1)掌握摇床发酵法制备糖化酶的工艺流程及操作方法
(2)了解利用黑曲霉菌菌种发酵时的生长条件及注意事项
(3)熟练掌握实验过程中的无菌操作和培养条件的选择
二、实验仪器及试剂
菌种：黑曲霉
仪器：锥形瓶(500ml)、移液管、恒温水浴锅、秒表、50mL比色管、牛皮纸、纱布(8层)、pH计。
药品：三水乙酸钠、冰醋酸、硫代硫酸钠、碘、氢氧化钠、硫酸、可溶性淀粉、玉米粉、豆饼粉、麸皮
三、实验原理
摇瓶发酵是实验室常用的通风发酵方法，通过将装有液体发酵培养基的摇瓶放在摇床上振荡培养，以满足微生物生长、繁殖及产生许多代谢产物对氧的需求。它是实验室筛选好气性菌种，以及摸索种子培养工艺与发酵工艺的常用方法。
葡萄糖淀粉酶(EC3.2.1.3)系统名为淀粉α-1,4-葡聚糖葡萄糖水解酶，俗称糖化酶，是国内产量最大的酶品种。糖化酶对淀粉分子的作用是从非还原末端切开α-1,4键，也能切开α-1,3键和α-1,6键，产生葡萄糖。
糖化酶有催化淀粉水解的作用，能从淀粉分子非还原末端开始，分解α-1,4-葡萄糖苷键生成葡萄糖。葡萄糖分子中含有醛基，能被次碘酸钠氧化，过量的次碘酸钠酸化后析出碘，再用硫代硫酸钠标准溶液滴定，计算酶活力。
四、实验步骤
1.培养步骤
1.1种子培养基制备及灭菌
将新鲜土豆去皮切块，称取200~300 g土豆块放入500 mL烧杯中，加入一定量水，在电炉上煮沸至土豆块熟透，用120目纱布过滤，滤渣反复用一定量水清洗、过滤2次，合并各次滤液且定容至1000 mL即得土豆汁。取一定体积的土豆汁，在其中加入5%的蔗糖，溶解摇匀并调pH至5.5，即得种子培养基。将适量种子培养基倒入锥形瓶(250ml)，用纱布塞塞住管口，并用牛皮纸包扎，置灭菌锅中，于121℃下灭菌30min。待灭菌完毕，冷却取出。
1.2发酵培养基制备及灭菌
取6只500mL摇瓶，分别按装液量100、200、300mL配制培养基(玉米粉6%、豆饼粉2%、麸皮1%)，加水后稍微摇动，使原料湿润，浸入水中。用8层纱布包扎瓶口，再加牛皮纸包扎。置灭菌锅中，于121℃下灭菌30min。
1.3发酵培养基接种：将已生长好的菌种，在无菌条件下，按照10%的接 量(8%-12%)接种到发酵培养基上。
1.4发酵培养基发酵：将摇瓶固定在摇床上，培养温度为31℃，转速为120r/min，培养时间96h。显微镜观察菌丝形态，用试纸测发酵液pH，测定酶活力。摇瓶培养时观察各种摇瓶机的结构。
2.糖化酶活力测定
2.1待测酶液的制备：
精确吸取液体酶1.00mL，先用少量的乙酸缓冲液溶解，并用玻璃棒捣研，将上清液小心倾入容量瓶中。沉渣部分再加入少量缓冲液，最后全部移入容量瓶中，用缓冲液定容至刻度(估计酶活力在100~250u/mL范围内)，摇匀。通过4层纱布过滤，滤液供测定用。
2.2酶活力测定：
于甲、乙两支50mL比色管中，分别加入可溶性淀粉溶液25mL及缓冲液5mL，摇匀后，于40℃恒温水浴中预热5min。在甲管(样品)中加入待测酶液2mL，立刻摇匀，在此温度下准确反应30min，立刻各加入氢氧化钠溶液0.2mL，摇匀，将两管取出迅速冷却，并于乙管(空白)中补加待测酶液2mL。吸取上述反应液与空白液各5mL，分别置于碘量瓶中，准确加入碘溶液10mL，再加氢氧化钠溶液15mL，摇匀塞紧，于暗处反应15min。取出，加硫酸溶液2mL，立即用硫代硫酸钠标准液滴定，直至蓝色刚好消失为其终点。
2.3酶活力计算：
样品酶活力(u/g或u/mL)=579.9×(A-B)c×n式中：A与B分别为空白、样品消耗硫代硫酸钠标准溶液的体积，mL;c为硫代硫酸钠标准溶液的浓度，mol/L;n为稀释倍数。
五、数据分析
比较不同装液量下的菌体形态特征、酶活力，将结果填入下表：
装液量/mL
指标
酶活力
pH
菌体特征 100 420u/mL 4.2 200 510u/mL 4.1 300 570u/mL 3.8 出现球状的白色的菌丝团，瓶壁上出现黑丝的孢子和菌丝
六、 结论
1.不同的装液量对酶活力的影响是随着装液量的增加呈现上升的趋势，但是酶活力变化不大，并且酶活力不高，与其他组数据相比接种量跟酶活力关
2.菌体特征在锥形瓶的瓶壁上出现白色的菌丝，在培养基中也出现了丝球
3.菌种新陈代谢的旺盛二氧化碳的释放增加，使pH值逐渐下降，最终使培养基的pH下降至3.8左右。
3d建筑实训报告3
一、实验目的
1、掌握用数字环提取位同步信号的原理及对信息代码的要求。
2、掌握位同步器的同步建立时间、同步保持时间、位同步信号同步抖动等概念。
二、实验内容
1、观察数字环的失锁状态和锁定状态。
2、观察数字环锁定状态下位同步信号的相位抖动现象及相位抖动大小与固有频差的关系。
3、观察数字环位同步器的同步保持时间与固有频差之间的关系。
三、实验器材
1、移动通信原理实验箱
2、20M双踪示波器
一台 一台
四、实验步骤
1、安装好发射天线和接收天线。
2、插上电源线，打开主机箱右侧的交流开关，再按下开关POWER301、POWER302、POWER401和POWER402，对应的发光二极管LED301、LED302、LED401和LED402发光，CDMA系统的发射机和接收机均开始工作。
3、发射机拨位开关“信码速率”、“扩频码速率”、“扩频”均拨下，“编码”拨上，接收机拨位开关“信码速率”、“扩频码速率”、“跟踪”均拨下，“调制信号输入”和“解码”拨上。此时系统的信码速率为1Kbit/s，扩频码速率为100Kbit/s。将“第一路”连接，“第二路”断开，这时发射机发射的是第一路信号。将拨码开关“GOLD3置位”拨为与“GOLD1置位”一致。
4、根据实验四中步骤8～11的方法，调节“捕获”和“跟踪”旋钮，使接收机与发送机GOLD码完全一致。
5、根据实验五中步骤6～7的方法，调节“频率调节”旋钮，恢复出相干载波。
6、用示波器双踪同时观察“整形前”和“整形电平”，并将双通道置于直流耦合，零电平、电压设为一致。调节“整形”旋钮，使整形电平置于“整形前”波形上部凸出部分。用示波器观察“整形后”的波形，并与“整形前”比较，如完全相同，则整形电平调节正确。
7、用示波器观察接收机“BS”信号，该点即为接收机恢复出的位同步信号，将其与发射机的“S1-BS”进行比较。
8、改变系统的信码速率，按“发射机复位”和“接收机复位”键，通过与发射机的“S1-BS”对比观察“BS”信号的变化。
9、将“第一路”断开，再连接，通过与发射机的“S1-BS”对比观察接收机“BS”信号的变化。
五、实验思考题
1、设数字环固有频差为△f，允许同步信号相位抖动范围为码元宽度Ts的η倍，求同步保持时间tc及允许输入的NRZ码的连“1”或“0”个数最大值。
答：同步保持时间t c =1/△f K，允许输入的NRZ 码的连“1”或连“0”个数的最大值为η 。
2、数字环同步器的同步抖动范围随固有频差增大而增大，试解释此现象。
答：由公式t c =1/△f K，当固有频差增大时，同步保持时间减小，那么抖动范围就增大。
3、若将AMI码或HDB3码整流后作为数字环位同步器的输入信号，能否提取出位同步信号?为什么?对这两种码的连“1”个数有无限制?对AMI码的信息代码中连“0”个数有无限制?对HDB3码的信息代码中连“0”个数有无限制?为什么?
答：可以提取位同步信号，因为整流后的AMI 码或HDB 3 码为NRZ 码，自然可以
提取。对这两种码连 “1”个数有限制，对 AMI 码的信息代码中连“0”个数有限制，对HDB 3码的信息代码中连“”个 数无限制，因为其连零个数不超过4 个。
3d建筑实训报告4
一.实验目的
酶联免疫吸附测定(enzyme-linked immunosorbent assay 简称ELISA)是在免疫酶技术(immunoenzymatic techniques)的基础上发展起来的一种新型的免疫测定技术,ELISA过程包括抗原(抗体)吸附在固相载体上称为包被，加待测抗体(抗原), 再加相应酶标记抗体(抗原),生成抗原(抗体)--待测抗体(抗原)--酶标记抗体的复合物，再与该酶的底物反应生成有色产物。借助分光光度计的光吸收计算抗体(抗原)的量。待测抗体(抗原)的定量与有色产生成正比。
二.实验原理
用于免疫酶技术的酶有很多，如过氧化物酶，碱性磷酸酯酶，β-D-半乳糖苷酶，葡萄糖氧化酶，碳酸酐酶，乙酰胆碱酯酶，6-磷酸葡萄糖脱氧酶等。常用于ELISA法的酶有辣根过氧化物酶，碱性磷酸酯酶等，其中尤以辣根过氧化物酶为多。由于酶摧化的是氧化还原反应，在呈色后须立刻测定，否则空气中的氧化作用使颜色加深，无法准确地定量。
辣根过氧化物酶(HRP)是一种糖蛋白，每个分子含有一个氯化血红素(protonhemin)区作辅基。酶的浓度和纯度常以辅基的含量表示。氯化血红素辅基的最大吸收峰是403nm，HRP酶蛋白的最大吸收峰是275nm，所以酶的浓度和纯度计算式是(已知HRP的A(1cm 403nm 1%)=25，式中1%指HRP百分浓度为100ml含酶蛋白1g，即10mg/ml，所以，酶浓度以 mg/ml 计算是HRP的A(1cm 403nm mg/ml=2.5)HRP纯度(RZ)=A403nm/A275nm纯度RZ(Reinheit Zahl)值越大说明酶内所含杂质越少。高纯度HRP的RZ值在3.0左右，最高可达3.4。用于ELISA检测的HRP的RZ值要求在3.0以上。
ELISA的基本原理有三条：
(1)抗原或抗体能以物理性地吸附于固相载体表面，可能是蛋白和聚苯乙烯表面间的疏水性部分相互吸附，并保持其免疫学活性;
(2)抗原或抗体可通过共价键与酶连接形成酶结合物，而此种酶结合物仍能保持其免疫学和酶学活性;
(3)酶结合物与相应抗原或抗体结合后，可根据加入底物的颜色反应来判定是否有免疫反应的存在，而且颜色反应的深浅是与标本中相应抗原或抗体的.量成正比例的，因此，可以按底物显色的程度显示试验结果。
ELISA法是免疫诊断中的一项新技术，现已成功地应用于多种病原微生物所引起的传染病、寄生虫病及非传染病等方面的免疫诊断。也已应用于大分子抗原和小分子抗原的定量测定，根据已经使用的结果，认为ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。不仅适用于临床标本的检查，而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此，也适合于血清流行病学调查。本法不仅可以用来测定抗体，而且也可用于测定体液中的循环抗原，所以也是一种早期诊断的良好方法。因此ELISA法在生物医学各领域的应用范围日益扩大，可概括四个方面：
1、免疫酶染色各种细胞内成份的定位。
2、研究抗酶抗体的合成。
3、显现微量的免疫沉淀反应。
4、定量检测体液中抗原或抗体成份。
基本方法一 用于检测未知抗原的双抗体夹心法:
1. 包被：用0.05M PH9.牰碳酸盐包被缓冲液将抗体稀释至蛋白质含量为1～10μg/ml。在每个聚苯乙烯板的反应孔中加0.1ml，4℃过夜。次日，弃去孔内溶液，用洗涤缓冲液洗3次，每次3分钟。(简称洗涤，下同)。
2. 加样：加一定稀释的待检样品0.1ml于上述已包被之反应孔中，置37℃孵育1小时。然后洗涤。(同时做空白孔，阴性对照孔及阳性对照孔)。
3. 加酶标抗体：于各反应孔中，加入新鲜稀释的酶标抗体(经滴定后的稀释度)0.1ml。37℃孵育0.5～1小时，洗涤。
4. 加底物液显色：于各反应孔中加入临时配制的TMB底物溶液0.1ml，37℃10～30分钟。
5. 终止反应：于各反应孔中加入2M硫酸0.05ml。
6. 结果判定：可于白色背景上，直接用肉眼观察结果：反应孔内颜色越深，阳性程度越强，阴性反应为无色或极浅，依据所呈颜色的深浅，以“+”、“-”号表示。也可测O·D值：在ELISA检测仪上，于450nm(若以ABTS显色，则410nm)处，以空白对照孔调零后测各孔O·D值，若大于规定的阴性对照OD值的2.1倍，即为阳性。
基本方法二 用于检测未知抗体的间接法：
用包被缓冲液将已知抗原稀释至1～10μg/ml， 每孔加0.1ml，4℃过夜。次日洗涤3次。 ↓
加一定稀释的待检样品(未知抗体)0.1ml于上述已包被之反应孔中,置37℃孵育1小时,洗涤。(同时做空白、阴性及阳性孔对照) ↓
于反应孔中，加入新鲜稀释的酶标第二抗体(抗抗体)0.1ml，37℃孵育30-60分钟，洗涤,最后一遍用DDW洗涤。 ↓
其余步骤同“双抗体夹心法”的4、5、6。
(二) 酶与底物
酶结合物是酶与抗体或抗原, 半抗原在交联剂作用下联结的产物。是ELISA成败的关键试剂，它不仅具有抗体抗原特异的免疫反应，还具有酶促反应，显示出生物放大作用，但不同的酶选用不同的底物。
免疫技术常用的酶及其底物
终止剂为2mol/L H2SO4
终止剂为2 mol/L柠檬酸， 不同的底物有不同的终止剂。
可催化下列反应： HRP+H2O2→复合物 复合物+AH2→过氧化物酶+H2O+A AH2 ——为无色底物, 供氢体; A—— 为有色产物。
(三) ELISA常用的四种方法
1.直接法测定抗原 将抗原吸附在载体表面;
加酶标抗体，形成抗原—抗体复合物; 加底物。底物的降解量=抗原量。
2.间接法测定抗体
将抗原吸附于固相载体表面; 加抗体, 形成抗原-抗体复合物; 加酶标抗体;
加底物。 测定底物的降解量=抗体量。
3.双抗体夹心法测定抗原
将抗原免疫第一种动物获得的抗体吸附于固相表面;加抗原，形成抗原-抗体复合物;
加抗原免疫第二种动物获得的抗体，形成抗体抗原抗体复合物;加酶标抗抗体(第二种动物抗体的抗体); 加底物。底物的降解量=抗原量。
4. 竞争法测定抗原
将抗体吸附在固相载体表面;
(1) 加入酶标抗原;
(2),(3)加入酶标抗原和待测抗原;
加底物。对照孔与样品孔底物降解量的差=未知抗原量。
3d建筑实训报告5
探究实验名称：
对蜡烛及其燃烧的探究
探究实验目的：
对蜡烛在点燃前、点燃时和熄灭后的三个阶段进行细致的观察，学会完整地观察物质的变化过程及其现象。
实验用品：一支新蜡烛、火柴、一支干净烧杯、水、水槽、澄清的石灰水、一把小刀。
实验步骤与方法：
1.观察蜡烛的颜色、形状、状态、硬度;嗅其气味。
现象：蜡烛是白色、较软的圆柱状固体，无气味，由白色的棉线和石蜡组成。
2.用小刀切下一块石蜡，放入水槽，观察其在水中的现象。
现象：石蜡漂浮在水面上，不溶于水。
结论：石蜡是一种密度比水小，不溶于水的固体。
3.点燃蜡烛，观察其变化及其火焰和其各层温度的比较。
现象：石蜡受热时熔化、蜡烛燃烧时发光、冒黑烟、放热。
烛焰分三层：外焰、内焰、焰心，外焰温度最高，焰心最低。
结论：石蜡受热会熔化，燃烧时形成炭黑。
4.干燥的烧杯罩在烛焰上方，观察烧杯壁上的现象片刻，取下烧杯，倒入少量石灰水。振荡，观察其现象。
现象：干燥的烧杯壁上出现了许多小水珠。取下烧杯后迅速倒入澄清石灰水，振荡，石灰水变得浑浊。
结论：蜡烛燃烧时产生了水和能使石灰水变浑浊的二氧化碳两种物质。
5.熄灭蜡烛，观察其现象，用火柴点燃刚熄灭时的白烟，观察有什么现象发生。
现象：熔化的石蜡逐渐凝固，白色棉线烛心变黑，易碎。用火柴点燃刚熄灭时的白烟，蜡烛会重新燃烧。
结论：石蜡遇冷凝固，燃烧时产生炭黑，棉线炭化，白烟由细小的石蜡颗粒构成，有可燃性。
实验结论：
蜡烛在空气中能够燃烧，在燃烧过程中和过程后能产生许多新的物质。
问题和建议：
蜡烛为什么能够燃烧?蜡烛在什么样的条件下才能燃烧?像这样物质燃烧后产生新物质的变化是化学变化还是物理变化?
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