汞(Ⅱ)与牛血红蛋白相互作用的研究

汞(Ⅱ)与牛血红蛋白相互作用的研究

本文采用紫外光谱(UV/VIS)、荧光光谱和圆二色谱等方法,对汞(Ⅱ)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用进行了研究.结果表明:Hg2+处理导致BHb紫外吸收的增加,出现LMCT带,并随Hg2+浓度的增加LMCT带强度显著增强.BHb分子中Soret带的吸收随着Hg2+作用时间的增加而持续降低,表明Hg2+使部分血红素辅基从BHb中脱离出来.蛋白内源荧光光谱显示,Hg2+与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构.远紫外圆二色谱表明,Hg2+处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少.

作 者： 张爽 汪涛 Fatima 杜林方 ZHANG Shuang WANG Tao Fatima DU Lin-fang   作者单位： 四川大学生命科学院,生物资源与生物环境教育部重点实验室,四川,成都,610065  刊 名： 化学研究与应用  ISTIC PKU 英文刊名： CHEMICAL RESEARCH AND APPLICATION  年，卷(期)： 2007 19(6)  分类号： O657.3  关键词： 血红蛋白   紫外光谱   荧光光谱   圆二色谱   Hg(Ⅱ)