冰川环境耐冷菌的冷适蛋白酶分离纯化及酶学性质
采用离交和凝胶层析对"中国冰川1号"耐冷菌Bacillus cereus SYP-A2-3所产的蛋白酶进行分离纯化,并进行酶学性质研究.与中温酶相比,该蛋白酶具有较高的低温催化活力,其最适催化温度为42℃,适宜pH为7.0～8.5,SDS-PAGE测定的分子量(Mr)为34.2×103.金属离子Mn2+、Ca2+对该酶有激活作用,Cu2+、Hg2+、pb2+、Co2+对其活性有一定抑制作用.该酶属金属蛋白酶,其活性受EDTA强烈抑制,不受PMSF抑制.该蛋白酶具有低温酶典型的热不稳定性,0℃下半衰期24 h,但Ca2+和一些低分子醇类物质能提高其稳定性.动力学数据分析表明,该蛋白酶在低温下对底物亲和能力高,在较宽温度范围内(25～45℃)均保持着较高的催化效能.图7表3参17
作 者： 史劲松 许正宏 吴奇凡 陶文沂 SHI Jinsong XU Zhenghong WU Qifan TAO Wenyi 作者单位： 史劲松,吴奇凡,SHI Jinsong,WU Qifan(江南大学,生物工程学院,江苏,无锡,214036)许正宏,陶文沂,XU Zhenghong,TAO Wenyi(江南大学,生物工程学院,江苏,无锡,214036;江南大学,教育部工业生物技术重点实验室,江苏,无锡,214036)
刊 名： 应用与环境生物学报 ISTIC PKU 英文刊名： CHINESE JOURNAL OF APPLIED & ENVIRONMENTAL BIOLOGY 年，卷(期)： 2006 12(1) 分类号： Q936 关键词： 冷适微生物 金属蛋白酶 蜡状芽孢杆菌 分离纯化