链球菌产磷酸甘油氧化酶的基本特性
介绍了经筛选的链球菌(Streptococcus SP.)产磷酸甘油氧化酶的分离纯化及部分性质的研究.发酵培养液经离心收集菌体,用超声波破碎,40%～75%硫酸铵沉淀法进行粗分级,再通过QSepharose FF、Phenyl-Sepharose CL-4B、Chelating Sepharose FF和Sephacryl S-200 HR层析纯化,纯化的磷酸甘油氧化酶在还原、非还原SDS-PAGE中显示单一条蛋白着色带并测得该酶的表观分子质量为67.6 kDa,用HPLC测得其天然状态酶的表观分子质量为121 kDa,据此推测该酶由两个分子质量相同的亚基组成.酶学动力学研究结果表明,该酶的最适温度为35℃,最适pH为8.0,最适条件下测得Km为3.22×10-2 mol/L.一些金属离子和某些有机物对酶活性的影响也进行了讨论.
作 者： 卢戌 赵兴秀 张锐 孟尧 武翠玲 孟延发 LU Xu ZHAO Xing-xiu ZHANG Rui MENG yao WU Cui-ling MENG Yan-fa 作者单位： 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室,成都,610064 刊 名： 四川大学学报（自然科学版） ISTIC PKU 英文刊名： JOURNAL OF SICHUAN UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION) 年，卷(期)： 2006 43(6) 分类号： Q5 关键词： 磷酸甘油氧化酶 Streptococcus SP. 动力学特性