蛋白质全新设计:八残基序列形成发夹结构的圆二色谱

蛋白质全新设计:八残基序列形成发夹结构的圆二色谱

β发夹是天然蛋白质中丰富的二级结构单元之一,在蛋白折叠和功能方面扮演着重要角色.文章报导了二条多肽序列(LTVdPGLTV,n7和LTVGDDTV,n5)的设计、合成和园二色谱研究结果.结果显示,n5在198nm附近呈现负峰,表现为非规整结构特征;相反,n7表现为典型的发夹结构特征,在218nm附近呈负峰,196nm附近呈正峰,为β转角与β折叠的共同贡献.初步研究表明,β转角、序列关系和氨基酸形成β折叠结构倾向性是β发夹结构形成和稳定的决定性因素.

作 者： 沙印林 黄永亮   作者单位： 沙印林(北京大学医学部生物物理学系,北京,100083)

黄永亮(北京大学物理化学研究所,北京,100871) 

刊 名： 物理化学学报  ISTIC SCI PKU 英文刊名： ACTA PHYSICO-CHIMICA SINICA  年，卷(期)： 2002 18(6)  分类号： O641  关键词： 蛋白质全新设计   β发夹   β转角   β折叠   圆二色谱   高效液相色谱   多肽合成   de novo protein design   β hairpin   β turn   β sheet   Circular dichroism(CD)   HPLC   Peptide synthesis  

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