酸性α-淀粉酶的分离纯化与酶学性质研究

酸性α-淀粉酶的分离纯化与酶学性质研究

纯化了枯草芽胞杆菌xm-1菌株酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.通过硫酸铵沉淀和Sephadex G-75凝胶层析将酸性α-淀粉酶粗酶液纯化了32.5倍,活力回收率为10.0%.酶性质测定结果表明,该酸性α-淀粉酶分子量约为60 kD,最适反应温度为45℃、最适作用pH5 0,该酶在pH3 4-6 0下稳定,高温耐受性差.Cu~(2+)、Zn~(2+)、EDTA对酶有不同程度的抑制作用,Ca~(2+)和Mn~(2+)对酶具有较强的激活作用.

作 者： 胡元森 潘涛 李翠香 Hu Yuansen Pan Tao Li Cuixiang   作者单位： 河南工业大学生物工程学院,河南工业大学粮油重点实验室与工程中心,郑州,450052  刊 名： 生物技术通报  PKU 英文刊名： BIOTECHNOLOGY BULLETIN  年，卷(期)： 2010 ""(3)  分类号： Q5  关键词： 酸性α-淀粉酶   蛋白纯化   酶学性质   Acid-stable α-amylase   Protein purification   Enzymatic properties  

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